Die verschiedenen Funktionen oder Mechanismen, die das Ribosom während der Protein-Biosynthese vollführt, begründen sich letztlich in dem Aufbau und der Dynamik des Moleküls, darin unterscheidet es sich nicht von einem gewöhnlichen Enzym. Will man also die Funktion verstehen, muss man die Struktur kennen: Je detaillierter die Struktur, desto besser das Verständnis der Mechanismen.
Die Struktur von Proteine läßt sich, unter anderem, mit intensiven Röntgenstrahlen analysieren. Diese hat gegenüber (den meisten) alternativen Methoden der Strukturaufklärung den Vorteil der höheren Auflösung, d.h. Detailgenauigkeit der Strukturen größerer Moleküle.
Dafür müssen die Proteine als Kristall vorliegen, dessen regelmässig angeordnete Gitterbausteine (eben diese Proteine) das Licht in charakteristischer Weise beugen (Formeln, Formeln, Formeln). Aus den Beugungsmustern kann man im Prinzip schließen, wie die einzelnen Atome im Molekül angeordnet sind (klingt das einfach).
Aber wie funktioniert das Ganze denn nun wirklich? Auf der extra-Seite über Proteinkristallographie haben wir ein wenig beschrieben wie die 'Ribosomenkristallografie' und Röntgenstrukturanalyse so vonstatten geht.
Das Ribosom ist ein Ribonukleoprotein-Komplex, der sich aus zwei verschiedenen Untereinheiten zusammensetzt. Bakterielle Ribosomen bestehen aus zwei Untereinheiten, die entsprechend ihrer Sedimentationskonstanten als 30S und 50S bezeichnet werden. Zusammen bilden die beiden Untereinheiten das 70S Ribosom. Die beiden Untereinheiten wiederum setzten sich aus Ribonukleinsäuren, der rRNA, und ribosomalen Proteinen zusammen. Die 50S ribosomale Untereinheit besteht zum Beispiel aus zwei RNA-Strängen, der 23S und 5S rRNA mit insgesamt rund 3000 rRNA Basen sowie etwa 30 verschiedenen Proteinen.
bakterielle Ribosomen bestehen aus 2 Untereinheiten:
Hier sind die Strukturen der 30S Untereinheit von Thermus thermophilus (links) und der 50S Untereinheit von Deinococcus radiodurans (rechts) im Ganzen und in Häppchen dargestellt. Die Struktur des 30S Ribosoms wurde praktisch zeitgleich (Erster!) von uns (PubMed) und der Gruppe von V.Ramakrishnan (PubMed) publiziert. Bei der 50S Untereinheit konnte zunächst T.Steitz (PubMed) die Struktur von Haloarcula marismortui lösen, bevor wir einige Zeit später mit dem 50S von Deinococcus radiodurans nachziehen konnten (PubMed), mit dem Vorzug ein deutlich besseres Modell für bakterielle Erreger zu haben ....
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